Características bioquímicas: clasificación

Como se desprende de su propia definición, las bacteriocinas son compuestos inhibidores de naturaleza peptídica. De hecho, la inactivación por proteasas es uno de los primeros criterios para definir una sustancia antimicrobiana como bacteriocina. Actualmente se conoce la estructura primaria de numerosas bacteriocinas producidas por bacterias lácticas, bien por secuenciación directa de los péptidos purificados o por traducción del correspondiente ADN. Aunque la mayoría de ellas están constituidas por aminoácidos
biológicos, es de destacar la presencia de aminoácidos modificados (lantionina y ß-metil lantionina y sus precursores dehidroalanina y dehidrobutirina) en la forma activa de aquéllas que reciben el nombre genérico de lantibióticos. Incluso se ha identificado la presencia de D-alanina en la lactocina S, lantibiótico producido por Lb. sake (Skaugen et al., 1994). No obstante, independientemente de su composición, las bacteriocinas son péptidos catiónicos, con un pI alto, que comparten un marcado caracter hidrofóbico. Teniendo en consideración sus propiedades físico-químicas, tamaño, espectro de inhibición y presencia de aminoácidos modificados, las bacteriocinas de las bacterias lácticas se han clasificado en 4 grandes clases (Klaenhammer, 1993, con modificaciones posteriores):
Lantibióticos (Clase I): péptidos pequeños (< 5 kDa), termoestables y que se caracterizan, como se ha apuntado anteriormente, por la presencia de aminoácidos no usuales en su composición. Éstos se generan postraduccionalmente por deshidratación de serina y treonina para dar dehidroalanina y dehidrobutirina, respectivamente

No lantibióticos (clase II): péptidos (<15 kDa), estables al calor y que no contienen
aminoácidos modificados en su estructura primaria. Junto con los lantibióticos es la clase más
numerosa de bacteriocinas. Se caracterizan además porque tienen una señal de procesamiento del
péptido líder común (-Gly-2-Gly-1). En función de homologías en su estructura primaria, espectro
de inhibición y número de péptidos componentes pueden subdividirse en 4 subgrupos:
• Clase IIa: péptidos activos frente a Listeria que comparten una secuencia consenso en la
región NH2-terminal: -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys-.
• Clase IIb: bacteriocinas cuya actividad biológica depende de la acción complementaria de
dos péptidos distintos. En este grupo se incluyen la lactococina M (van Belkum et al., 1991a)
y la lactococina G (Nissen-Meyer et al., 1992), producidas por cepas de L. lactis. Otros
ejemplos son la lactacina F (Allison et al., 1994) y la plantaricina S (Jiménez-Díaz et al.,
1995), sintetizadas por Lb. johnsonii y Lb. plantarum, respectivamente.
• Clase IIc: este grupo tiene, hasta el momento, un único representante: la lactococina B
(Venema et al., 1993). Su actividad biológica depende del estado reducido de un residuo de
cisteína al igual que ocurre con ciertas toxinas tiol-activadas (Boulnois et al., 1991).
• Clase IId: incluye todas aquellas bacteriocinas que no cumplen alguno de los requisitos
exigidos en los grupos anteriores como, por citar algún ejemplo, la diplococina/lactococina A
(Oxford, 1944; Holo et al., 1991; van Belkum et al., 1991a) producidas por L. lactis, la
carnobacteriocina A (Worobo et al., 1994) y la piscicolina 61 (Holck et al., 1994), ambas
producidas por C. piscicola, y la lactacina B (Barefoot y Klaenhammer, 1983) sintetizada por
Lb. acidophilus